Oxfordi kutatók megfejtették az évezredekig fennmaradó agyak rejtélyét

Az agy a halál után az elsők között indul oszlásnak, sőt szó szerint szétfolyik – épp ezért olyan különös az a régészeti rejtély, amelyre most választ találtak a kutatók. Eddig ugyanis már több mint 4400 épen maradt emberi agyra bukkantak, köztük akár 12 ezer évesekre is, és több mint 1300 esetben ez volt az egyetlen lágy szövet, amely a csontokon kívül fennmaradt. A jelenség jellemzően vízzel átitatott, oxigénszegény sírokban fordul elő, de eddig senki sem tudta megmondani, hogyan képes egy ennyire érzékeny szerv olykor túlélni minden más szövetet. Az Oxfordi Egyetem kutatója, Alexandra Morton-Hayward és csapata ezt a látszólagos ellentmondást kívánta feloldani.

Ahhoz, hogy kiderítsék, milyen körülmények kedveznek a megőrződésnek, 72 elpusztult egér agyát vizsgálták. Az állatokat külön üvegedényekbe zárták, amelyek négyféle sírkörnyezetet utánoztak: nedveset és oxigéndúsat, nedveset és oxigénszegényt, szárazat és oxigéndúsat, valamint szárazat és oxigénszegényt. Fél éven át rendszeres időközönként mintát vettek az agyakból, hogy nyomon kövessék, miként bomlanak le a fehérjék és a belőlük származó peptidtöredékek, majd számítógépes modellekkel rajzolták meg minden egyes töredék bomlásának útját. Kiderült, hogy a megőrződés nem a véletlenen múlik, hanem jól kiszámítható kémián alapul, amelyet elsősorban az oxigén irányít. A legtöbb bomlásálló fehérjetöredék a vízzel átitatott, oxigénszegény edényekben keletkezett, míg a nedves, de oxigénben gazdag közegben fél év alatt drámaian lecsökkent a kimutatható fehérjék száma. Ahogy a szerzők írják, ugyanazok az oxidatív folyamatok, amelyek szétroncsolják a molekulákat, megfelelő körülmények között stabilitást is teremthetnek, vagyis a bomlás nem feltétlenül a megőrződés ellentéte, hanem akár annak egyik eszköze is lehet.

A részletesebb elemzésből az is kiderült, miért éppen bizonyos töredékek maradtak fenn. Ezek ugyanis nem véletlenszerű foszlányok voltak: szerkezetük szigorúan rendezett, és bővelkedett az úgynevezett béta-redőkben (lapos, egymáshoz szorosan simuló fehérjeszerkezetekben), ráadásul olyan szakaszokat is tartalmaztak, amelyek fémekhez és zsírokhoz tapadnak. A kutatók szerint oxigénszegény környezetben kémiai reakciók fűzik egyre stabilabb, a lebomlásnak ellenálló hálózattá ezeket a töredékeket, és a folyamatot fémek (például a vas) hajthatják.

A vizsgálat egy meglepetést is tartogatott: ezek a szorosan illeszkedő béta-redők szerkezetükben hasonlítanak azokra a fehérjecsomókra, amelyek a neurodegeneratív betegségek, például az Alzheimer-kór során rakódnak le a betegek agyában. A bomlás és a neurodegeneráció ugyan két különböző folyamat, az átfedés mégis közös kémiai gyökerekre utal, és közelebb vihet annak megértéséhez, hogyan válnak a fehérjék kórosan szilárddá az öregedés és a betegségek során.