Elektronmikroszkóppal térképezték föl az omikron molekulastruktúráját

A politikusokat tényekkel kell szembesíteni. A tudomány tényeket gyárt. Segíts minél többet publikálni belőlük!

A UBC kutatói a világon elsőként készítették el a koronavírus omikron variánsának molekuláris szintű strukturális elemzését – pontosabban a tüskefehérjéét. A kutatók csaknem atomi szinten elemezhették a vírus felépítését a munkához használt krio-elektronmikroszkóp segítségével.

A vizsgálat felfedte, hogy az erősen mutálódott vírusvariáns megfertőzheti az emberi sejteket, és hatékonyan kerüli meg az immunválaszt. Az eredmények nemcsak azt a kérdést helyezik új megvilágításba, hogy az omikron variáns miért terjed ilyen hatékonyan, hanem új, hatékonyabb kezelési módszerek fejlesztésének is megágyazhatnak.

Az omikron variáns csaknem atomi szintű struktúrája. A vírus a tüskefehérje (lila) segítségével kapcsolódik az emberi ACE2 receptorokhoz (kék).Fotó: Dr. Sriram Subramaniam

A kutatást Dr. Sriram Subramaniam, a UBC gyógyszerészeti és vegyészeti tanszékének professzora vezette. A megállapításaikat leíró tanulmányuk még szakmai felülvizsgálat alatt áll, de a preprint főbb megállapításait már szemlézte a Medicalxpress hírportál.

Temérdek tüskefehérje-mutációja van

Az omikron variánsnak meghökkentően sok, 37 tüskefehérje-mutációja van; 3-5-ször annyi, mint amennyi a korábbi variánsoknak. Ez két okból is fontos: egyrészt mert a vírus a tüskefehérjével kapcsolódik az emberi sejtekhez; másrészt mert az antitestek a tüskefehérjéhez kapcsolódva győzik le a vírust. A tüskefehérje-mutációk vélhetően nagy hatással vannak a vírus terjedésére, az immunválaszra, és a kezelési módok hatékonyságára. A kutatók szerint figyelemre méltó, hogy az omikron variáns ilyen szerteágazó és kiterjedt mutációk után is ennyire hatékonyan tud kapcsolódni az emberi sejtekhez.

Ragályosabb az első SARS-CoV-2-nél

A koronavírus számos mutációjánál, többek között az R493-nál, az S496-nál és az R498-nál is megfigyelték, hogy új hidrogénkötéseket és sóhidakat hoznak létre a tüskefehérje és az emberi sejt ACE2 nevű receptora között. Ez látszólag növeli a kötődési affinitást (azt, hogy a vírus mennyire erősen kötődik más sejtekhez), míg más mutációknál, például a K417N-nél csökken a kötődési affinitás. Az előzetes eredmények alapján az omikron variáns kötődési affinitása magasabb, mint az eredeti SARS-CoV-2 vírusé volt.

Ellenállóbb az antitestekkel szemben

A kutatók kísérletei beigazolták azt, amit a gyakorlati tapasztalat alapján eddig is sejthettünk: hogy az omikron tüskeproteinje más variánsoknál rosszabbul reagál a monoklonális antitest-kezelésekre, és mind a koronavírus-fertőzés útján szerzett, mint a védőoltás által nyújtott immunitással szemben ellenállóbb lehet.

Az oltás nyújtja a legjobb védelmet

Ez persze nem azt jelenti, hogy a védőoltás vagy a fertőzés útján szerzett immunitás nem ér semmit. Az eredmények alapján az oltás hatékonyabban védhet meg az omikrontól, mint a fertőzésen átesett betegek immunválasza. Vagyis – írták a kutatók – ezek alapján arra következtethetünk, hogy még mindig a vakcina nyújtja a leghatékonyabb védelmet az omikron variánssal szemben.

A mutációk gyorsíthatták a terjedését

A kutatók szerint a tüskefehérje-mutációk sajátosságai nagy mértékben hozzájárulhattak ahhoz, hogy az omikron variáns a gyors terjedésének köszönhetően  mára a legdominánsabb lett az összes SARS-CoV-2 variáns közül.

Jöhetnek a hatékonyabb kezelési módok

A tüskefehérje molekulastruktúrájának ismerete vélhetően megnyitja majd az utat a hatékonyabb kezelési eljárások fejlesztése előtt. Ehhez viszont meg kell értenünk, hogy a vírus hogyan kapcsolódik az emberi sejtekhez, és hogyan fertőzi meg őket. A kutatók szerint fontos megismerni azt a mechanizmust, ami a tüskefehérje és az antitestek kötődését szabályozza. Ennek a feltárása új kezelési eljárások kifejlesztésében segíthet, amiket variánstól függetlenül, egységesen lehet alkalmazni.

Kapcsolódó cikkek a Qubiten: